在普通人的身体里，有一种被称为髓过氧化物酶的蛋白质，它的独特之处在于具有铁结合点。这些铁结合点的结构与一种称为丝氨酸的活性成分紧密相连，特别是在蛋白质结构中的第349位。这一位置上的丝氨酸对于髓过氧化物酶的催化特性以及酶蛋白结构的稳定性聚合至关重要。
当人体内的髓过氧化物酶发生基因突变时，这些酶蛋白在与麦芽糖酶的融合蛋白形式在大肠埃希杆菌中的表达会呈现出一些问题。这些突变会导致酶蛋白在聚合成为四聚体或二聚体的过程中存在缺陷，大部分回收的蛋白质成为无活性的聚集形态。这些基因突变导致的所有变异酶蛋白在寡聚化过程中都有障碍，对体外实验的蛋白质溶解敏感性增加，细胞稳定性降低，催化活性也有所下降。所有这些功能缺陷似乎都与单聚体结构的混乱有关。
除了主要在肝脏中发现的酶蛋白外，髓过氧化物酶在非肝组织中也存在，包括肾脏、和大脑。尽管肾脏中的苯丙氨酸羟化酶（PAH）的一级结构与肝脏中的一致，但其调节机制却不同于肝脏中的髓过氧化物酶。肾脏中的髓过氧化物酶可能在维持苯丙氨酸平衡方面起着重要作用。
人体内的髓过氧化物酶是一个复杂而重要的蛋白质，其结构和功能的细微变化都可能对人体健康产生影响。对其深入的研究有助于我们更深入地理解人类健康和疾病的发生发展机制。
